El Curso de Química Biológica, destinado a la Ingeniería en Alimentos, comprende el estudio de las características generales de las enzimas, su cinética y regulación. Se considera que los ingenieros deben conocer los fundamentos básicos y características de las enzimas como herramientas para la manipulación, conservación y mejoramiento de los alimentos Este conocimiento considera las transformaciones metabólicas de los carbohidratos, lípidos, proteínas y nucleótidos, presentes en los alimentos, haciendo una referencia hacia sus características nutritivas.Completando la información se estudian, también, los mecanismos de duplicación de DNA y RNA, y síntesis de proteínas, para hacer una somera referencia respecto al empleo e importancia alimentaria de los alimentos transgénicos y probióticos .

PROGRAMA SINTETICOBolilla 1: ENZIMAS. Características generales. Cinética. Inhibición. Regulación.Bolilla 2: METABOLISMO. Vías metabólicas. NUTRICIÓN. Nutrientes, suplementos dietarios Bolilla 3: BIOENERGÉTICA Y OXIDACIONES BIOLÓGICAS. Cadena respiratoria. Radicales libres Bolilla 4: METABOLISMO DE HIDRATOS DE CARBONO. Glucólisis. Regulación Bolilla 5: GLUCONEOGÉNESIS. Metabolismo del glucógeno y almidón.Bolilla 6: CICLO DE KREBS. Naturaleza anfibólica. VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO.Bolilla 7: METABOLISMO DE LIPIDOS. Oxidación y síntesis de ácidos grasos Bolilla 8: METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS. Transaminación. Desaminación. Ciclo de la urea.Bolilla 9: METABOLISMO DE NUCLEOTIDOS PURICOS Y PIRIMIDINICOS. Síntesis y degradación. Importancia metabólica. Bolilla 10: ACIDO DESOXIRRIBONUCLEÓTIDO. Replicación. RNA. Síntesis. ImportanciaBolilla 11: BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS. Código genético. Etapas. RegulaciónBolilla 12: INTEGRACIÓN METABÓLICA. Mecanismos de control. Regulación metabólica.HOJA 3/8 .PROGRAMA ANALITICOBolilla 1 : Enzimas. Caracteres generales. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Compartimentalización de las enzimas. Cinética enzimática. Factores que afectan la actividad enzimática, temperatura, pH, actividad de agua, radiaciones ionizantes, etc. Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas. Enzimas reguladoras. Isoenzimas. Enzimas endógenas y exógenas.Bolilla 2: Metabolismo: Catabolismo y anabolismo. Vías metabólicas: secuencias lineales y ramificadas. Regulación de las vías metabólicas. Modificación de los alimentos. Pardeamiento enzimáticoNutrición: Sustancias nutritivas y requerimientos energéticos. Concepto de nutrientes. Clasificación y grupos. Los alimentos como aportantes de nutrientes. Suplementos y sustitutos dietarios. Concepto de alimentos funcionales y genéticamente modificados.Bolilla 3 : Bioenergética y oxidaciones biológicas. Anatomía de las mitocondrias y otras organelas. Localización de las enzimas mitocondriales. Enzimas de oxidorreducción y cadena respiratoria. Oxidorreductasas. Deshidrogenasas. Componentes de la cadena respiratoria. Transporte electrónico. Inhibidores. Fosforilación oxidativa. Formación de radicales libres. Enzimas y compuestos antioxidantes. Otros sistemas de transporte electrónico. Metabolismo de xenobióticos.Bolilla 4 : Metabolismo de hidratos de carbono. Digestión y absorción. Selectividad de las membranas celulares. Sistemas de transporte. Importancia de los carbohidratos en la alimentación. Glucólisis. Vía de Embden-Meyerhof. Fases de la glucólisis. Regulación. Fermentación alcohólica y láctica. Balance energético. Lanzadera del glicerofosfato.Bolilla 5: Gluconeogénesis: Ubicación celular, reacciones irreversibles, su regulación. Importancia metabólica. Regulación recíproca de glucólisis y gluconeogénesis, ciclos fútiles. Metabolismo del glucógeno: Síntesis y degradación. Regulación enzimática. Receptores de membrana. Cascada de transducción de señales. Segundos mensajeros. Sistema del AMPc. Metabolismo del almidón. Síntesis y degradación.Bolilla 6 : Descarboxilación oxidativa del piruvato, complejo de la piruvato deshidrogenasa. . Ciclo de Krebs. Mecanismo enzimático. Regulación. Destino de la Acetil-CoA. Balance energético. Compartimentalización mitocondrial. Translocasas. Lanzadera aspartato-malato. Función anfibólica. Ciclo del glioxilato: Reacciones y enzimas participantes. Localización. Función. Vía de las pentosas fosfato. Etapas. Función. Enzimas implicadas. Relación con la glucólisis. Importancia metabólica. Bolilla 7: Metabolismo de lípidos. Digestión y absorción. Resíntesis intestinal de triglicéridos. Transporte de lípidos. Rol de las lipoproteínas. Composición química y funciones. Oxidación de ácidos grasos saturados. Carnitina. Activación, beta oxidación, distintas etapas. Oxidación de los ácidos grasos insaturados y con numero impar de átomos de carbono. Balance energético. Formación de cuerpos cetónicos. Oxidación peroxisómica de ácidos grasos. Biosíntesis de ácidos grasos saturados. Acido graso sintetasa. Regulación. Síntesis de ácidos grasos insaturados. Ácidos grasos esenciales. Biosíntesis de triglicéridos y fosfoglicéridos. Síntesis de colesterol, su vía sintética como generadora de precursores de otros compuestos de importancia biológica. HOJA 4/8Bolilla 8: Metabolismo de aminoácidos. Proteínas de los alimentos. Digestión de proteínas.. Acción de proteasas y peptidasas intracelulares. Absorción de aminoácidos. Vías generales del metabolismo de aminoácidos. Degradación de aminoácidos: transaminación. Desaminación oxidativa . Destino metabólico del amonio formado. Ciclo de la urea. Destino de las cadenas carbonadas. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Fijación de nitrógeno. Biosíntesis de aminoácidos. Los aminoácidos como precursores de otras biomoléculasBolilla 9: Metabolismo de Nucleótidos de Purinas y Pirimidinas. Digestión de ácidos nucleicos de la dieta. Destino metabólico de los ácidos nucléicos. Biosíntesis y catabolismo de purinas. Regulación. Recuperación de bases. Biosíntesis y catabolismo de pirimidinas. Regulación. Síntesis de desoxirribonucleótidos. Sangre, tejido circulante. Importancia en el transporte de sustancias nutritivas. Biosíntesis del Hem : grupo prostético de hemoproteínas. Etapas. Enzimas reguladoras. El rol del hierro en el organismo, asociado con la hemoglobina, mioglobina y otras hemoproteínas. El hierro como constituyente de proteínas no porfirínicas: ferredoxina y adrenodoxina.Bolilla 10 : Acido desoxirribonucleico. Proceso de replicación del DNA, complejos enzimáticos que intervienen. Concepto de mutaciones y mutágenos. Procesos de reparación del DNA. Flujo de la información genética: Tipos de RNA: mensajeros, ribosomales y de transferencia, estructuras y funciones. Síntesis de ácidos ribonucléicos: transcripción en procariotas y eucariotas, enzimas que intervienen. Importancia de los procesos de maduración, intrones y exones. Nociones sobre alimentos transgénicos. Bolilla 11: Biosíntesis de Proteínas : traducción de la información genética. Universalidad del código genético. Activación de los aminoácidos, fidelidad de la síntesis proteica. Etapas de iniciación, formación del enlace peptídico, elongación y terminación de la síntesis, factores que intervienen, consumo energético y regulación. Inhibidores de la síntesis. Control de la expresión genética en procariotas y eucariotas. Bolilla 12: Integración metabólica. Principales vías metabólicas y centros de control. Papel de los principales tejidos en el metabolismo. Mecanismos de regulación. Adaptación metabólica.

Se realizan trabajos prácticos de laboratorio y problemas de aula. Los trabajos de laboratorio tienen por objeto enseñarle al alumno el uso de materiales biológicos, el manejo de instrumental y diferentes metodologías necesarios para analizar distintos procesos metabólicos. La resolución de problemas y ejercicios permiten fijar, aclarar y aplicar los conceptos teóricos sobre los distintos temas. Programa de T.P de Laboratorio T.P. 1: Introducción al manejo de Instrumental y material de Laboratorio: Confección de Curva de calibración.T.P 2: Enzimas. Estudio de la actividad enzimática. Dependencia de la velocidad de reacción con la Temperatura y el pH. T.P 3: Transporte electrónico. Fosforilación oxidativa. Demostración del funcionamiento de la cadena respiratoria. Actividad de las enzimas Succínico deshidrogenasa y citocromo oxidasa Acción de inhibidores.T.P 4 : Metabolismo de carbohidratos. Vía glicolítica. Demostración de la fermentación anaeróbica en levaduras. Efecto Pasteur.T.P 5: Ciclo de Krebs. Determinación de un metabolito secundario del ciclo. Aplicaciones de interés en la industria alimentaria.T.P 6: Metabolismo de proteínas. Determinación de la actividad proteásica en alimentos naturales. Trabajos prácticos de aulaT.P 1: ENZIMAS. Purificación de enzimas. Cinética. Determinación de actividad enzimática. Efecto de pH y temperatura. Importancia en el tratamiento de productos alimenticios. Inhibición competitiva y no competitiva. Enzimas alostéricas.T.P 2: TRANSPORTE ELECTRONICO. Cadena respiratoria. Inhibidores. Fosforilación oxidativa. Desacoplantes. Control respiratorio. Cociente respiratorio. Influencia de la temperatura sobre la actividad respiratoria. Cadena de transporte electrónica alternativa.TP 3: METABOLISMO DE HIDRATOS DE CARBONO. Aplicaciones de enzimas de la vía en la industria alimenticia. VIA GLICOLITICA. Acción de inhibidores. Efecto Pasteur. Problemas de marcación. METABOLISMO DEL GLUCOGENO y ALMIDON. Balance energético. Regulación. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. Importancia. Aplicación de las enzimas de la vía en determinación de monosacáridos.T.P 4: CICLO DE KREBS. Reacciones. Regulación. Balance energético. Relación con la cadena respiratoria. Relación con rutas anabólicas. Problemas de marcación. Uso de intermediarios del Ciclo en alimentos. Acción de inhibidores. Influencia de la temperatura y su estudio en el almacenamiento de alimentos naturales. T.P 5: METABOLISMO DE LIPIDOS. Degradación y síntesis de ácidos grasos. Enzimas reguladoras. Balance energético. Acción de lipasas en alimentos. Acidos grasos poliinsaturados: Importancia en alimentos y en la formación de compuestos volátiles. Biosíntesis de colesterol. Regulación.T.P 6: METABOLISMO DE PROTEINAS Y AMINOACIDOS. Proteínas en la dieta. Reacciones de transaminación. Desaminación oxidativa. Problemas de marcación. Degradación del esqueleto carbonado. Aminas biógenas. Usos de aminoácidos en la formulación de alimentos específicos. Importancia de las vitaminas en el metabolismo de aminoácidos. T.P 7: METABOLISMO NUCLEOTIDOS. Síntesis y degradación. Recuperación de bases. Relación con otras vías metabólicas. Propiedades de los nucleótidos en productos alimentarios. Importancia del ácido fólico sobre el metabolismo de nucleótidos.

ALUMNOS CON PROMOCION SIN EXAMEN FINALInscripción : Para la inscripción como alumno promocional se deberá cumplir con las exigencias de correlatividades dadas para esta condición o bien, si ella no existiera en el respectivo plan de estudio, la establecida para examen final en el curso correspondiente. No podrán incorporarse a este régimen los alumnos que hayan cursado en años anteriores Química Biológica.Clases teóricas: Para mantener la condición de alumno promocional se deberá cumplir como mínimo con una asistencia del ochenta por ciento (80%) de las actividades teóricas programadas. Trabajos Prácticos: El alumno deberá aprobar en primera instancia el ochenta por ciento (80%) de las actividades prácticas (laboratorio y aula), debiendo al final del curso, tener el 100% de las mismas aprobadas, para lo cual tendrá derecho a sólo una recuperación por T.P desaprobado o ausente.Evaluaciones y recuperaciones: Se realizarán evaluaciones parciales de la totalidad del programa teórico y de T.P. de la Asignatura. Cada evaluación será escrita u oral, según la naturaleza del tema. Las evaluaciones se calificarán con una nota, en la escala del 1 (uno) al 10 (diez). Para aprobar se requerirá un mínimo de 7 (siete) puntos. El alumno tendrá derecho a recuperar 1 (una) de la examinaciones parciales en una única instancia. Si el alumno no pudiera concurrir a algún parcial (no más de uno), en la fecha indicada, deberá justificar adecuadamente su ausenciaPérdida de la promoción: En el caso de no satisfacerse algunas de las condiciones establecidas en este reglamento, el alumno pasará automáticamente a la condición de regular.Nota final: La nota final de la materia será igual al promedio de las calificaciones obtenidas en todos los parciales, incluyendo los no aprobados y ausentes justificados.ALUMNOS REGULARESREGLAMENTO DE TRABAJOS PRACTICOS1. Los alumnos conocerán, al comenzar el cuatrimestre, las fechas y los temas de los trabajos prácticos y aula, como así también las fechas de las Evaluaciones Parciales, todo lo cual será informado en el avisador de la cátedra.2. La fundamentación teórica de los trabajos prácticos de laboratorio y aula será indicada por el personal docente antes de la realización de los mismos3. .La bibliografía de cada uno de los temas a desarrollar estará a disposición de los alumnos en la Cátedra y conocerán la que se encuentra en Biblioteca para su consulta.4. Previamente a la realización de los Trabajos Prácticos, durante o al final de su desarrollo, los alumnos serán interrogados por el personal docente para verificar sus conocimientos sobre la fundamentación teórica de los trabajos.5. Cada alumno llevará un cuaderno o carpeta en el que consignará los resultados y observaciones de los Trabajos Prácticos realizado. Al final de cada jornada el Jefe de T.P firmará el informe con aprobación, constatando los resultados obtenidos.6. Para la aprobación de los trabajos prácticos y para considerarse regulares, los alumnos deberán obtener resultados adecuados, responder satisfactoriamente a los interrogatorios y aprobar las Evaluaciones Parciales programadas.7. De acuerdo a la reglamentación vigente (Ord. Nº 13/03) los alumnos deberán aprobar el cien por ciento (100%) de los trabajos prácticos y de las Evaluaciones parciales sobre los mismos.8. Por la misma reglamentación, los alumnos tendrán 2(dos) oportunidades de recuperación de los trabajos prácticos realizados, debiendo aprobar en primera instancia el 75% (o su fracción menor) de los trabajos prácticos de laboratorio, completando la aprobación del noventa por ciento (90%) en la primera recuperación. En la segunda recuperación deberá totalizar la aprobación del cien por ciento (100%) de los trabajos prácticos de laboratorio. Se solicita igual exigencia para los trabajos prácticos de aula.9. Para poder rendir cada Evaluación Parcial sobre los temas de trabajos prácticos, los alumnos deberán tener aprobado el cien por ciento (100%) de los trabajos prácticos cuyos contenidos se evalúan en dicha examinación. Estas evaluaciones podrán ser escritas u orales. 10.Teniendo en cuenta la misma reglamentación, los alumnos tendrán derecho a una primera recuperación para cada uno de los parciales pudiendo tener derecho a una segunda recuperación siempre que hayan aprobado en la primera recuperación el 75% de los parciales o su fracción entera menor.11. El alumno que trabaja y la alumna madre de hijo de hasta seis años, tendrá derecho a una recuperación más de exámenes parciales sobre el total de los mismos (Res. 371/85) _____________________________ REGLAMENTO DE EXAMENES LIBRES Sólo podrán optar por rendir la asignatura en carácter de alumno libre aquellos que habiendo realizado los trabajos prácticos de laboratorio hubiesen perdido la condición de regular por parciales no aprobados.De esta forma el alumno tendrá que cumplimentar los siguientes requisistos:1) Aprobar un cuestionario escrito sobre la fundamentación teórica de todos los temas del Plan de Trabajos Prácticos, el que contendrá problemas de aplicación.2) Una vez aprobado el punto 1, se sorteará un tema del plan de trabajos prácticos vigente, que los alumnos desarrollarán en el laboratorio, previa aprobación de un cuestionario escrito específico sobre el tema sorteado.3) La realización del Trabajo de Laboratorio y los resultados obtenidos serán supervisados por el Jefe de Trabajos Prácticos y considerado junto con el informe elaborado por cada alumno para su aprobación.4) Cumplidos los requisitos de los puntos 1, 2 y 3, los alumnos estarán en condiciones de presentarse al Examen Final.